Bakterielle Fe-Hydrogenase entdeckt

Nachweis eröffnet neue Möglichkeiten der Umwandlung von Wasserstoff

[Fe]-Hydrogenase (Hmd) katalysiert den reversiblen Hydridtransfer zwischen H₂ und dem methanogenen C1-Träger TetrahydromethanopterinH₂-Aktivierungs- und Hydrierungsreaktionen unter Verwendung einer prosthetischen Gruppe, dem FeGP-Cofaktor. Dieses Enzym arbeitet in methanogenen Archaeen und verwendet den methanogenen C1-Träger Tetrahydromethanopterin (H₄MPT) in Form von Methenyl-H₄MPT⁺ als Hydridakzeptor für die H₂-Oxidation. Genome einer untersuchten Bakteriengattung von Desulfurobacterium enthalten Gene für die Enzyme der Biosynthese des FeGP-Cofaktors und ein Paralog der [Fe]-Hydrogenase (HmdII). Dies ist bemerkenswert, da [Fe]-Hydrogenase, ihr Paralog und der FeGP-Cofaktor bisher noch nie in Bakterien gefunden wurden und das zu erwartende Substrat der [Fe]-Hydrogenase, Methenyl-H₄MPT⁺, in diesem Organismus nicht vorhanden ist. Die Forschungsergebnisse von Seigo Shima und Kollegen liefern experimentelle Beweise für die Biosynthese des FeGP-Cofaktors in Desulfurobacterium und seine Nutzung durch bakterielles HmdII. Interessanterweise katalysierte das rekonstituierte bakterielle HmdII Hmd-Reaktionen mit Tetrahydrofolatderivaten (dem C1-Träger in Bakterien). "Diese Entdeckung hat ein hohes Potenzial, zukünftige biotechnische Anwendungen zu beeinflussen", erklärt Seigo Shima. "Eine in Bakterien eingebaute Hmd-Variante könnte Energie liefern, um den C1-Metabolismus direkt aus H₂ anzutreiben."