Erfolgreiche in vitro-Entwicklung zur Nutzung von Wasserstoff-Biokatalysatoren
Forschende haben die Nutzung von Wasserstoff-Biokatalysatoren vorangetrieben
Nach der Aufklärung von Proteinstrukturen und Biosyntheseschritten haben Forschende aus Marburg, Lausanne und Minnesota nun einen Weg gefunden, den entscheidenden Teil des Enzyms [Fe]-Hydrogenase, das die Wasserstoffproduktion katalysiert, im Reagenzglas zu bauen. Ihre Arbeit ist ein weiterer Schritt auf dem Weg zur umweltfreundlichen Nutzung von Wasserstoff als grünem Energieträger.
Wasserstoffgas (H2) ist ein Hoffnungsträger der erneuerbaren Energien, da bei seiner Verbrennung als Abfallprodukt nur Wasser entsteht. Allerdings braucht man für seine Produktion und –Nutzung - beispielsweise mittels Brennstoffzellen- Platinkatalysatoren. Platin ist jedoch ein Edelmetall, das sowohl selten als auch teuer ist.
Die Natur trägt bereits die Baupläne für eine nachhaltige Wasserstoffnutzung in sich: Seit Urzeiten der Erde nutzen Mikroorganismen Hydrogenasen, das sind Enzyme, die aus Eiweißbausteinen und Metallokofaktoren bestehen. Einem Team des Max-Planck-Instituts für terrestrische Mikrobiologie in Marburg, der EPFL Lausanne und der University of Minnesota ist es nun gelungen, den zentralen Metallokofaktor des Enzyms [Fe]-Hydrogenase im Reagenzglas nachzubauen.
Die [Fe]-Hydrogenase ist eine von drei Arten von Hydrogenasen und kommt nur in methanogenen Archaeen vor, die Methan aus CO2 und H2 produzieren. Die Forschungsgruppe des Max-Planck-Wissenschaftlers Dr. Seigo Shima untersucht den katalytischen Mechanismus dieses einzigartigen Enzyms mit dem Ziel, neue Katalysatoren zu entwickeln. Die Gruppe hat bereits die Struktur mehrerer Vorstufen und Enzyme vorgeschlagen, die an der Biosynthese beteiligt sind. Das gründliche Verständnis der zugrundeliegenden Mechanismen ist von entscheidender Bedeutung für den Erfolg. "Da die enzymatische Reaktion umkehrbar ist, hätten Methoden, die die aktiven Zentren wasserstoffspaltender Enzyme kopieren, ein großes Potenzial sowohl für die Produktion als auch für die Nutzung von Wasserstoff. Aber um diese Enzyme für die industrielle Anwendung zu optimieren, müssen wir zunächst das Grundprinzip ihrer biochemischen Wirkung verstehen", sagt Seigo Shima.
Herstellung von FeGP-Kofaktor
Ein zentrales Element des Enzyms ist der FeGP-Kofaktor, der Teil des aktiven Zentrums des Enzyms ist. Der Kofaktor enthält ein Eisenatom, an welches zwei Kohlenmonoxidmoleküle und ein Acyl-Liganden gebunden sind. Nun ist es den Forschern gelungen, die Schlüsselkomponente dieses Kofaktors, die biosynthetische Vorstufe des für die katalytische Aktivität unverzichtbaren Acyl-Liganden, zu identifizieren. Erstautor Sebastian Schaupp erklärt: "Wir haben chemisch synthetisierte Vorstufen verwendet, um sie als Bausteine des Kofaktors zu testen. Durch die Verwendung eines Zellextrakts aus Archaeen konnten wir den FeGP-Kofaktor aus chemisch synthetisierten und endogenen Vorläufern und Enzymen herstellen."
Die Kombination aus synthetischen Vorstufen und biologischen Materialien ermöglichte es erstmals, den natürlichen Biosyntheseprozess außerhalb einer lebenden Zelle zu replizieren. Die einzigartigen Eigenschaften dieses Kofaktors bringen jedoch Herausforderungen mit sich: Er ist empfindlich gegenüber Sauerstoff und blauem Licht, weshalb die meisten Experimente unter besonderen Schutzbedingungen in einer anaeroben Kammer durchgeführt werden müssen. Vor allem die Sauerstoffempfindlichkeit ist nach wie vor eines der größten Hindernisse für die industrielle Anwendung von Hydrogenasen.
In Zukunft kann die beschriebene Methode zur Aufklärung der unbekannten biosynthetischen Reaktionen verwendet werden. Dies könnte die Möglichkeit eröffnen, in der Natur nicht bekannte Varianten des Kofaktors mit einzigartigen Fähigkeiten zur H2-Verwertung auch unter dem Einfluss von Sauerstoff zu synthetisieren.
